Лактатдегидрогеназа(ЛДГ) – это специальный компонент, находящийся в крови и тканях. В медицине она представлена пятью изоферментами. Самая большая активность фермента находится в печени, почках, скелетной мускулатуре и сердечной мышце. По сравнению со всеми другими важными показателями, данный используется не так часто и не слишком распространен. Поэтому, анализ крови на лактат проводится с большой точностью не во всех городских больницах, так как чаще всего исследуемый показатель может быть повышен.

Лучше исследование проводить в специализированных больницах, где используется качественное и современное оборудование. Также немало важен сам профессионализм медицинского персонала, так как не только расшифровка требует особых знаний, но и непосредственно сам расчет.

Зачем необходимо проходить обследование?

Биохимический анализ крови на лактат(LDH) может назначаться при подозрении на наличие той или иной болезни. На данный момент по историческим данным в медицине можно выделить несколько основных:

• это заболевания гепатобилиарной системы;
• после инфаркта миокарда – проводится в ранней диагностике, дифференциальной и в качестве мониторинга);
• при диагностировании опухолей;
• для определения вида анемии – повышен ЛДГ;
• другие заболевания, сопровождающиеся .

Проведение исследования

Биохимический анализ крови на лактат проводится специальным методом, который в медицине записывается, как UV-тест (DGKC). Как правило, в направлении у пациента и должен быть записан анализ такого вида. Это не только специальная методика проведения и расшифровка по окончанию, но и короткое медицинское описание.

Чаще всего в современных и качественных лабораториях результаты выдают уже на второй день, поэтому долго ждать не придется. Также стоит помнить о качестве результатов, ведь категорически не допускаются ложные результаты, особенно, когда ЛДГ повышен. Это может серьезно повлиять на дальнейшее лечение пациента. Различия ЛДГ наблюдаются только у детей и взрослых. Пол человека в данном случае не важен.

Так, например, у взрослых норма показателей должна быть в пределах от 240 до 480 МЕ/л. Что касается детей, то у них различия идут вплоть до годов. У детей в первый день жизни – больше 1327 МЕ/л; 2-5 дней - < 1732 МЕ/л; 6 дней-6 месяцев - < 975 МЕ/л; 7-12 месяцев - < 1100 МЕ/л; 1 -3 года - < 850 МЕ/л; 4-6 лет - < 615 МЕ/л; 7-12 лет (м) - < 580 МЕ/л; 7-12 лет (ж) - < 764 МЕ/л; 3-17 лет (ж) - < 436 МЕ/л. Расшифровка таких показателей должна давать точное диагностирование, тем более, что ошибок у детей просто нельзя допускать.

Если показатель существенно повышен, то необходимо обратить внимание непосредственно на те возможные причины, которые и могли бы послужить увеличению. Биохимический анализ крови на лактат для взрослых и детей проводится одинаково, поэтому нельзя сказать, что это приятная процедура и детям будет не больно. В любом случае кровь придется брать исключительно из вены, так как венозная кровь является самой концентрированной и лучше подвергается лабораторной обработке.

Важно! Одним из абсолютных показаний к проведению анализа на лактат является гемолитическая анемия:

После забора крови извлекают исключительно сыворотку для исследования и только по ней определяют повышен или понижен лактат у пациента. Бывают такие случаи, когда биохимический анализ крови не готов на второй день после сдачи . Это объясняется тем, что при правильных условиях хранения и транспортировки кровь может храниться определенное время. Например, до 6 недель при температуре – 20°С. Но при этом не стоит забывать, что цельная кровь для проведения расчетов должна быть доставлена в лабораторию в течении двух часов при температуре от 2 до 8°С. Так расшифровка может быть действительно точной и безошибочной.

Подготовка к исследованию

Биохимический анализ крови на ЛДГ не требует никакой особой подготовки. Как и все многие другие обследования, его стоит проводить в утреннее время натощак. Что касается дополнительных опасений и предостережений, то ничего не требуется. Питание разрешается обычное, как и всегда. Физические нагрузки тоже разрешаются, только, если ими не переусердствовать. Биохимический анализ крови на лактат проводят быстро и безболезненно, поэтому даже ребенку бояться нечего. Главное, настроить малыша на положительные эмоции и тогда забор крови пройдет успешно.

Результаты исследования

Анализ на лактат может быть повышен или понижен, а также находиться в допустимых пределах. Если ЛДГ повышен, то это свидетельствует о наличии пернициозной или мегалобластной анемии, об интенсивном карциноматозе или гепатите. Еще повышен лактат может быть при гипоксии, различных шоках или гипертермии. Анализ в данном случае будет отрицательным, так как основной показатель повышен и выходит за границы допустимой нормы.

Если результат ЛДГ понижен в крови, причины бывают двух видов. Это явление происходит крайне редко, только у людей с активным расщеплением глюкозы в организме, которая насыщает его клетки энергией. Когда у человека с пониженным результатом ЛДГ присутствует слабость в мышцах, тогда следует говорить о наличии изменений в генах, связанных с ускорением расщепления глюкозы. Также отклонение уровня ЛДГ в меньшую сторону, наблюдающееся при отсутствии симптомов, говорит о втором виде мутаций, происходящих на генном уровне.

Роль ЛДГ в организме и формы этого вещества

Чтобы выяснить причины некоторых заболеваний, нужно провести тщательную диагностику с множеством анализов. Одним из них является определение уровня ЛДГ в крови. Этот определяемый фермент носит название лактатдегидрогеназа.

С участием этого фермента происходят окислительные процессы глюкозы, а также выработка молочной кислоты. ЛДГ не накапливается в организме, он в процессе жизнедеятельности человека расщепляется и выводится естественным путем.

Лактатдегидрогеназа принимает участие в гликолизе, выработке энергии из глюкозы для поддержки жизнедеятельности клеток. Все это происходит с помощью кислорода, затем глюкоза расщепляется на воду, энергию и углекислоту.

Когда кислород не поступает в клетку, энергии вырабатывается практически в 20 раз меньше, и происходит образование молочной кислоты. ЛДГ участвует в окислении молочной кислоты, конечного продукта глюкозного обмена. Такие процессы гликолиза в раковых клетках происходят в бескислородной среде.

ЛДГ может снижаться или повышаться - это свидетельствует о нарушениях в организме человека. Данный фермент служит диагностическим маркером, помогающим определить причины патологического изменения в тканях. При увеличении уровня этого фермента данный результат будет указывать на повреждение клеток человеческого организма.

Существует несколько форм лактатдегидрогеназы, они называются изоферментами, а также отличаются своим строением и местом нахождения в разных органах:

1. Изофермент 1 содержится в мозговой и мышечной ткани сердца.
2. Изофермент 2 преобладает в печеночных и красных кровяных клетках.
3. Изофермент 3 имеет местонахождение в эндокринных железах, легких, селезенке, скелетных мышцах и надпочечниках.
4. Изофермент 4 находится в клетках, где расположен изофермент 3, а также в печени, плаценте, в гранулоцитах крови, гениталиях мужчин.
5. Изофермент 5 также расположен в органах, содержащих изофермент 4, но его можно наблюдать в скелетных мышцах человека.

В случае увеличения одной из форм лактатдегидрогеназы, служащей информативным тестом, при остром процессе, требующем неотложного лечения, можно узнать её активность и содержание в тканях организма.

Норма уровня ЛДГ в крови у детей и взрослых

При исследовании результата анализа нужно учитывать не только состояние здоровья больного, но и его возраст.

Чем меньше пациенту лет, тем выше норма данного фермента:

1. Сразу после рождения малыша в его крови будет находиться - 22,1 мккат/л.
2. Затем несколько первых дней жизни показатель будет более 28 мккат/л.
3. К 6-месячному возрасту концентрация ЛДГ в крови ребенка будет уменьшаться до 16,3 мккат/л.
4. В 3-летнем возрасте уровень данного вещества составит 14,2 мккат/л.
5. До семи лет у детей значения ЛДГ будут одинаковыми, затем у девочек показатель станет немного больше (9,6 мккат/л). Для мальчиков норма составит более 12,5 мккат/л.
6. У 13-летнего подростка уровень данного вещества будет такой, как у взрослого мужчины – 11, 4 мккат/л.
7. Для девочек подростков и женщин значение этого вещества составит 7,27 мккат/л.

Увеличение и уменьшение данных результатов, как было указано выше, свидетельствует о возможных патологиях в организме.

Для того чтобы узнать, какие нарушения имеются у человека, следует пройти полное обследование. Лечащий врач определит, какие для этого будут использоваться диагностические методы.

Почему происходят изменения нормы в большую или меньшую сторону

Снижение ЛДГ наблюдается в расшифровках анализов очень редко. Причины, из-за которых происходит снижающий эффект данного вещества, могут наблюдаться у спортсменов и людей, занимающихся тяжелым трудом. Сильные физические нагрузки приводят к повышенному потреблению энергии. То есть если в организме происходят сильные энергетические затраты, то наступает ускоренный процесс глюкозного расщепления.

Употребление аскорбиновой кислоты в больших дозах, оксалаты и мочевины, ингибирующие данный фермент, а также некоторые медикаментозные препараты способны снижать активность ЛДГ.

Мутация генов, состоящая из двух видов, также способна снизить показатель этого фермента, что является небезобидным явлением. Первый тип проявляется слабостью, второй проходит бессимптомно, как было указано выше.

Увеличение показателя ЛДГ наблюдается при нарушении целостности тканей и клеток органов.

Причины бывают разные: заболевания и травмы:

• Инфаркт легких и миокарда, ТЭЛА.
• Болезни крови с развитием гемолиза, различные виды анемий.
• Рак крови.
• Онкологические заболевания с распространением метастазов по организму человека.
• Патологические процессы в почках, панкреатит.
• Болезни печени, а также желтуха, инфекции и токсические поражения данного органа.
• Инсульты.
• Судорожный синдром, эклампсия, алкогольный делирий.
• Переломы костей скелета и развитие травматического шока.
• Мышечные травмы.
• Ожоги и ожоговая болезнь.
• Отслойка плаценты раньше положенного срока.
• Застойные явления при сердечной недостаточности.
• Пневмонии и инфекционный мононуклеоз.
• Гипотиреоз.

Протезированный клапан сердца, активное занятие спортом, также некоторые лекарственные средства, способны увеличить уровень лактатдегидрогеназы.

Лактатдегидрогеназа (или ЛДГ) в крови определяется для выявления целого комплекса различных заболеваний, в частности онкологических, сердечных или патологий печени. ЛДГ является ферментом, который принимает участие в процессе образования молочной кислоты в организме посредством окисления глюкозы. Что такое лдг в биохимическом анализе крови, и о каких патологических состояния может свидетельствовать отклонение показателя.

Норма лдг в крови

У здорового человека, фермент лактатдегидрогеназа не накапливается в организме, а нейтрализуется или выводится естественным путем. Но, некоторые патологии, приводящие к распаду клеток, непременно приведут к повышению ЛДГ.

Существуют установленные границы, когда говорят, что лдг норма. Норма показателя, в большей степени, зависит от возраста пациента, так как в начале жизни уровень фермента достигает наивысших значений, а с годами лактат крови норма заметно снижается.

Так, для новорожденных анализ лдг считается нормальным, если равен менее 2000 Ед./литр крови, или 2,0 мкмоль/ ч*л. У детей до 2-х лет, уровень фермента все еще достаточно высок, и нормой принято считать показатель не более 430 Ед/л. У детей до 12 лет за норму принимают показатель не более 295 Ед/л. Что касается взрослых, норма лдг в крови у женщин составляет примерно от 135 до 214 Ед/л, а у мужчин- 135-225 Ед/л.

Лактатдегидрогеназа повышена

Как уже отмечалось, основной причиной повышения уровня лактаты служит разрушение клеточных структур при некоторых патологических состояниях. Лдг повышен причины:

• инфаркт миокарда или сердечная недостаточность;
• инсульт;
• инфаркт легкого или легочная недостаточность;
• заболевания почек;
• цирроз печени;
• гепатит, желтуха;
• панкреатит в острой форме;
• заболевания крови (лейкоз, анемия и др.);
• раковые опухоли в органах;
• острые скелетные и мышечные травмы (атрофия, дистрофия, и др.);
• гипоксия, кислородная недостаточность у органов и тканей, дыхательная недостаточность;
• если лдг повышен при беременности, в большинстве случаев это считается нормой, либо же становится сигналом отслойки плаценты.

Это наиболее распространенные случаи, при которых при биохимическом анализе крови обнаруживается повышенный фермент лдг. Однако, случается, что лактатдегидрогеназа повышена и причины тому физиологические, то есть показатель является ложным и не указывает на развитие у человека патологии. Провоцирующими факторами могут явиться:

• некоторые кожные заболевания;
• тяжелые физические и психологические нагрузки накануне сдачи анализа;
• употребление алкоголя;
• применения некоторых лекарственных средств (особенно инсулина, аспирина, анестезирующие средства);
• тромбоцитоз.

Так как у каждого органа установлены так называемые изоферменты лдг (ЛДГ1,2,3,4,5). При повышении ЛДГ 1 и 2, речь скорее всего идет о инфаркте миокарда, причем высокая концентрация фермента в крови держится на протяжении 10 дней после сердечного приступа. При росте ЛГД 1 и 3 можно заподозрить у человека развитие миопатии. Если особенно активны ферменты ЛДГ 4 и 5, то можно судить о нарушениях печени, например при остром гепатите. Также эти изоферменты могут быть повышены при повреждении мышц и костей, при возможном поражении внутренних органов. При подозрениях на развитие онкологического заболевания, особенно обращают внимание на концентрацию ЛДГ 3, 4 и 5.

При повышении показателя ЛДГ, врач может назначить дополнительно сдать кровь на СДГ, этот анализ дает более точные результаты.

Ситуации, когда в крови лдг понижен, встречаются крайне редко. И как правило, анализ с таким результатом, не имеет никакой диагностической ценности. Такую ситуацию обычно списывают на погрешности во время лабораторного исследования. Иногда, понижение уровня фермента связано с употреблением аскорбиновой кислоты или витамина С в большом количестве.

Для чего используют определение ЛГД?

Исследование уровня концентрации лактата в крови часто назначается с целью подтверждения диагноза. Однако, если раньше этот диагностический метод был популярен и широко применялся, то на сегодняшний день его роль постепенно теряет свое значение, так как ему на смену пришли более точные и достоверные методики анализов. Однако, такие исследования могут быть весьма дорогостоящими и сложными в техническом смысле.

Для исследования, берется кровь из вены, она считается наиболее концентрированной и легче поддается обработке. После забора, из крови извлекают необходимую сыворотку, по которой определяют на каком уровне у пациента лактат. Результаты анализы, как правило, готовы уже на 2-ой день после исследования.

Таким образом, с помощью анализа лдг, можно своевременно выявить наличие у человека заболеваний, нарушений, и патологических процессов еще на самой ранней стадии, до появления характерных симптомов.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) является одним из главных компонентов крови и тканей. ЛДГ в крови образуется во время дыхания. Фермент принимает участие в распаде глюкозы, превращая её в молочную кислоту. Он присутствует в тканях всего организма в различном количестве.

• печени;
• почках;
• поджелудочной железе;
• скелетной мускулатуре.

Причины образования фермента

Для поддержания нормальной жизнедеятельности, клеткам постоянно необходима энергия, основным источником которой является глюкоза. При поступлении кислорода происходит расщепление глюкозы, а организм получает энергию, воду.
При недостаточном поступлении кислорода, расходуется только глюкоза, в итоге выработка энергии уменьшается в несколько раз. Это приводит к появлению молочной кислоты, норма лактата повышается.

При достаточном поступлении кислорода лактатдегидрогеназа не скапливается, происходит полная её нейтрализация и вывод из организма.

Когда проводят анализ на наличие лактата

Диагностическое исследование назначается при:

• возможных скрытых повреждениях внутри клеток или тканей для определения точного места локализации возможного заболевания;
• болезнях сердца и сердечной мышцы, печени для проверки течения заболеваний хронических или острых форм;
• для определения инфаркта острой формы.

Норма

Нормы ЛДГ:

1. у новорождённых детей — от 530 до 740;
2. у детей 1-15 лет — от 130 до 440;
3. у женщин — от 120 до 215;
4. у мужчин — от 130 до 235.

Расшифровка анализа у мужчин и у женщин различается. Это обусловлено тем, что мужчины чаще подвержены силовым нагрузкам.

Расшифровка анализа и что влияет на результат

Для определения нормы лактатдегидрогеназы проводят биохимический анализ. Метод проведения и расшифровка имеет специфический вид с применением современного оборудования.

Кровь для анализа берут из вены, так как она более концентрированная и по ней легче определить повышена или понижена норма лактата. Храниться кровь на анализы может в течение 6 суток после забора, при условии соблюдения всех правил хранения. Расшифровка чаще всего готова на следующий день.

Существует 5 видов фермента:

1. ЛДГ 1 HHHH болезни сердца и увеличенное количество эритроцитов;
2. ЛДГ 2 HHHM воспаление и увеличение лимфатических узлов, заболевание селезенки;
3. ЛДГ 3 HHMM проблемы с легкими и дыхательными путями;
4. ЛДГ 4 HMMM болезни скелетных мышц, почек, поджелудочной железы;
5. ЛДГ 5 MMMM заболевания печени.

Причины повышения

Повышение ЛДГ может возникнуть во время различных заболеваний, при:

• инфаркте норма повышена в течение 10 дней после приступа, при острой форме сердечной недостаточности;
• острой печёночной недостаточности, вирусных или хроническом гепатите острой формы, метастаз в печени, вирусных мононуклеозах, циррозах;
• гемолитической анемии — усиленном разрушении эритроцитов, анемии, связанной с дефицитом в организме витаминов группы В12 или фолиевой кислоты;
• лейкозе – опухолевое заболевание кровеносной системы, лимфоме — заболевание лимфатической системы тяжёлой стадии с увеличенным числом лимфоцитов;
• воспалении мышечных тканей, повреждении мышцы во время травмы или тяжёлой физической активности;
• воспалении лёгких, тромбоэмболии лёгочных артерий;
• тромбозе глубоких вен на нижних конечностях;
• болезнях почек, почечных инфарктах, воспаление;
• панкреатите острой формы;
• сепсис;
• Вич-инфекции.

Причины понижения

Важное значение проведения исследования обусловлено тем, что по ЛДГ в крови можно определить заболевание, его сложность, процесс протекания и стадию излечения.

Понижен ЛДГ при условии положительного течения излечения при опухолевом заболевании, гемолитической анемии, лейкоза, лимфомы, а также после приема витамина С в больших количествах.

Значение диагностики на норму лактата в крови снижено, так как различные незначительные патологии внутренних органов приводят к повышению её нормы. Но всё же проводить этот анализ необходимо для оценки общего состояния пациента и предупреждения возможных рисков развития осложнений.

В биохимическом анализе крови часто используют определение активности ферментов . Что представляют собой ферменты? Фермент – это белковая молекула, которая ускоряет протекание биохимических реакций в организме человека. Синонимом понятия фермент является термин энзим . В настоящее время оба эти термина используются в одном значении в качестве синонимов. Однако наука, изучающая свойства, строение и функции ферментов, называется энзимологией .

Рассмотрим, что же представляет собой данная сложная структура – фермент. Фермент состоит из двух частей – собственно белковой части и активного центра фермента. Белковая часть называется апофермент , а активный центр – кофермент . Вся молекула фермента, то есть апофермент плюс кофермент носит название голофермент . Апофермент всегда представлен исключительно белком третичной структуры. Третичная структура означает, что линейная цепочка аминокислот преобразуется в структуру сложной пространственной конфигурации. Кофермент может быть представлен органическими веществами (витамин В6 , В1, В12, флавин, гем и т.д.) или неорганическими (ионы металлов – Cu, Co, Zn и т.д.). Собственно ускорение биохимической реакции производится именно коферментом.

Что такое фермент? Как работают ферменты?

Вещество, на которое фермент действует, называется субстратом , а вещество, которое получается в результате реакции, называется продуктом . Часто названия ферментов образуются путем прибавления окончания – аза к названию субстрата. Например, сукцинатдегидрогеназа – расщепляет сукцинат (янтарную кислоту), лактатдегидрогеназа – расщепляет лактат (молочную кислоту) и т.д.Ферменты делятся на несколько видов в зависимости от типа реакции, которую они ускоряют. Например, дегидрогеназы проводят окисление или восстановление, гидролазы проводят расщепление химической связи (трипсин, пепсин – пищеварительные ферменты) и т.д.

Каждый фермент ускоряет только одну определенную реакцию и работает в определенных условиях (температура, кислотность среды). Фермент имеет сродство к своему субстрату, то есть может работать только с этим веществом. Узнавание «своего» субстрата обеспечивается апоферментом. То есть процесс работы фермента можно представить таким образом: апофермент узнает субстрат, а кофермент ускоряет реакцию узнанного вещества. Данный принцип взаимодействия был назван лиганд – рецепторным или взаимодействием по принципу ключ – замок .То есть, как и к замку подходит индивидуальный ключ, так и к ферменту подходит индивидуальный субстрат.

Амилаза крови

Амилаза вырабатывается поджелудочной железой и участвует в расщеплении крахмала и гликогена до глюкозы. Амилаза – это один из ферментов, участвующих в пищеварении. Наибольшее содержание амилазы определяется в поджелудочной железе и слюнных железах.

Существует несколько видов амилазы – α-амилаза, β-амилаза, γ-амилаза, из которых наибольшее распространение получило определение активности α-амилазы. Именно концентрацию этого вида амилазы определяют в крови в лаборатории.

В крови человека содержится два типа α-амилазы – Р-тип и S-тип. В моче присутствует 65% Р-типа α-амилазы, а в крови до 60% составляет S-тип. Р-тип α-амилазы мочи в биохимических исследованиях называют диастаза, во избежание путаницы.

Активность α-амилазы в моче в 10 раз выше, чем активность α-амилазы в крови. Определение активности α-амилазы и диастазы используют для диагностики панкреатитов и некоторых других заболеваний поджелудочной железы. При хронических и подострых панкреатитах используют определение активности α-амилазы в соке двенадцатиперстной кишки.

Норма амилазы крови

Повышение амилазы крови

Повышение активности α-амилазы в крови называется гиперамилаземия , а повышение активности диастазы мочи – гиперамилазурия .

Повышение амилазы крови выявляется при следующих состояниях:

• в начале острого панкреатита, максимум достигается через 4 часа от начала приступа, а снижается до нормы на 2-6 сутки от начала приступа (повышение активности α-амилазы возможно в 8 раз)
• при обострении хронического панкреатита (при этом активность α-амилазы возрастает в 3-5 раз)
• при наличии опухолей или камней в поджелудочной железе
• острая вирусная инфекция – свинка
• алкогольная интоксикация
• внематочная беременность

Когда амилаза мочи повышена?
Повышение концентрации амилазы в моче развивается в следующих случаях:

• при остром панкреатите происходит увеличение активности диастазы в 10-30 раз
• при обострении хронического панкреатита активность диастазы возрастает в 3-5 раз
• при воспалительных заболеваниях печени наблюдается умеренное повышение активности диастазы в 1,5-2 раза
• острый аппендицит
• кишечная непроходимость
• алкогольная интоксикация
• кровотечения из язвы желудочно-кишечного тракта
• при лечении сульфаниламидными препаратами, морфином, мочегонными средствами и оральными контрацептивами

При развитии тотального панкреонекроза, раке поджелудочной железы и хроническом панкреатите активность α-амилазы может не увеличиваться.

Снижение амилазы крови и мочи

Существуют состояния организма, при которых активность α-амилазы может снижаться. Низкая активность диастазы мочи выявляется при тяжелом наследственном заболевании – муковисцидозе .

В крови снижение активности α-амилазы возможно после приступа острого панкреатита, при панкреонекрозе, а также при муковисцидозе.

Несмотря на то, что α-амилаза присутствует в почках, печени и поджелудочной железе, определение ее активности в основном используют в диагностике заболеваний поджелудочной железы.

Как сдать анализ на амилазу?

Для определения активности амилазы сдается кровь из вены, утром, натощак или средняя порция утренней мочи. Накануне перед сдачей анализа необходимо избегать жирной и острой пищи. При остром приступе панкреатита кровь из вены и моча сдаются в независимости от времени суток.В настоящее время в большинстве лабораторий используются ферментативные методы определения активности амилазы. Этот метод достаточно точен, высоко специфичен и занимает недлинный промежуток времени.

Липаза

Строение, виды и функции липазы
Липаза – это один из пищеварительных ферментов, который участвует в расщеплении жиров.Для работы данного фермента необходимо присутствие желчных кислот и кофермента, который называется колипаза. Липаза вырабатывается различными органами человека – поджелудочной железой, легкими, лейкоцитами .

Наибольшее диагностическое значение имеет липаза, которая синтезируется в поджелудочной железе. Поэтому определение активности липазы применяют преимущественно в диагностике заболеваний поджелудочной железы.

Норма липазы крови

В моче здорового человека липаза отсутствует!

Липаза в диагностике заболеваний поджелудочной железы
Для диагностики заболеваний поджелудочной железы липаза является более специфичным тестом, чем амилаза, поскольку ее активность остается нормальной при внематочной беременности, остром аппендиците, свинке и заболеваниях печени. Поэтому при возникновении подозрения на наличие панкреатита целесообразно определять активность липазы и амилазы одновременно.Повышение активности липазы сыворотки крови при остром панкреатите возможно от 2 до 50 раз относительно нормы. Для выявления именно острого алкогольного панкреатита используют соотношение активности липазы и амилазы, причем если данное соотношение больше 2, то данный случай панкреатита, несомненно, алкогольного происхождения.Повышение активности амилазы в крови происходит через 4-5 часов после приступа острого панкреатита, достигает максимума через 12-24 часа и остается повышенной в течение 8-12 дней. При развитии острого панкреатита активность липазы в сыворотке крови может увеличиваться раньше и значительнее, чем активность амилазы.

Когда липаза крови повышена?

При каких состояниях повышается активность липазы в сыворотке крови:

• острый панкреатит
• различные опухоли и опухолевидные образования поджелудочной железы
• холестаз
• прободение язв
• болезни обмена веществ – сахарный диабет , подагра , ожирение
• прием лекарств (гепарин, наркотические обезболивающие, снотворные барбитурового ряда, индометацин)

Также повышение активности липазы возможно при травмах, ранениях, операциях, переломах и острой почечной недостаточности . Однако повышенная активность липазы при указанных состояниях не является специфичной для них, поэтому в диагностике данных заболеваний не используется.

Когда уровень липазы крови понижен?

Снижение активности липазы в сыворотке крови наблюдается при опухолях различной локализации (кроме поджелудочной железы), удаленной поджелудочной железе,неправильном питании или наследственной триглицеридемии.

Как подготовится к анализу на липазу?

Для определения активности липазы сдается кровь из вены, утром, натощак. Накануне вечером перед сдачей анализа не следует принимать жирную, острую и пряную пищу. В случае экстренной необходимости кровь из вены сдается в независимости от времени суток и предшествовавшей подготовки.В настоящее время для определения активности липазы чаще всего используют иммунохимический метод или ферментативный. Ферментативный метод более быстрый и требует меньшей квалификации персонала.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – это фермент, который содержится в цитоплазме клеток почек, сердца, печени, мышц, селезенки, поджелудочной железы. Коферментом ЛДГ являются ионы цинка и никотинамидадениндинуклеотид (НАД). ЛДГ участвует в обмене глюкозы, катализируя превращение лактата (молочной кислоты) в пируват (пировиноградную кислоту). В сыворотке крови имеется пять изоформ данного фермента.ЛДГ1 и ЛДГ2 изоформы сердечного происхождения, то есть содержатся преимущественно в сердце. ЛДГ3, ЛДГ4 и ЛДГ5 – печеночного происхождения.

Норма лактатдегидрогеназы (ЛДГ) крови

Диагностическое значение изоформ ЛДГ

Для диагностики различных заболеваний большей информативностью обладает определение активности именно изоформ ЛДГ. Например, при инфаркте миокарда наблюдается значительное повышение ЛДГ1. Для лабораторного подтверждения инфаркта миокарда определяют соотношение ЛДГ1/ЛДГ2, и, если данное соотношение больше 1, значит у человека был инфаркт миокарда. Однако такие тесты широко не используютсяввиду их дороговизны и сложности. Обычно проводят определение общей активности ЛДГ, которая складывается из суммарной активности всех изоформ ЛДГ.

ЛДГ в диагностике инфаркта миокарда
Рассмотрим диагностическое значение определения суммарной активности ЛДГ. Определение активности ЛДГ используют для поздней диагностики инфаркта миокарда, поскольку увеличение его активности развивается через 12-24 часа после приступа и может сохраняться на высоком уровне до 10-12 суток. Это очень важное обстоятельство при обследовании больных, поступивших в лечебное учреждение после приступа. Если увеличение активности ЛДГ незначительно, значит, мы имеем дело с мелкоочаговым инфарктом , если, напротив, увеличение активности длительное – значит, речь идет об обширном инфаркте.У больных стенокардией активность ЛДГ увеличена в первые 2-3 дня после приступа.

ЛДГ в диагностике гепатита
Активность суммарной ЛДГ может увеличиваться при остром гепатите (за счет увеличения активности ЛДГ4 и ЛДГ5). При этом активность ЛДГ в сыворотке крови повышается в первые недели желтушного периода, то есть в первые 10 дней.

Норма ЛДГ у здоровых людей:

Возможно повышение активности ЛДГ у здоровых людей (физиологическое ) после физических нагрузок, во время беременности и после принятия алкоголя. Кофеин, инсулин , аспирин , ацебутолол, цефалоспорины, гепарин, интерферон, пенициллин, сульфаниламиды также вызывает увеличение активности ЛДГ. Поэтому при приеме данных препаратов нужно учитывать возможность повышенной активности ЛДГ, которая не говорит о наличии патологических процессов в организме.

Причины повышенной ЛДГ крови

Вообще повышение активности ЛДГ в сыворотке крови может выявляться при следующих патологических состояниях:

• инфаркт миокарда
• острый гепатит (вирусный, токсический)
• раковые опухоли различной локализации (тератомы, дисгерминомы яичников)
• травмы мышц (разрывы, переломы и т.д.)
• острый панкреатит
• патология почек (пиелонефрит , гломерулонефрит)
• гемолитическая анемия , В12-дефицитная и фолиево дефицитная анемии

ЛДГ может иметь сниженную активность на фоне уремии (увеличения концентрации мочевины).

Как сдать анализ на ЛДГ?

Для определения активности ЛДГ сдается кровь из вены, утром, натощак. Особой диеты или ограничений перед сдачей анализа нет. ЛДГ присутствует в эритроцитах , поэтому сыворотка для исследования должна быть свежей, без следов гемолиза. В настоящее время активность ЛДГ чаще всего определяют ферментативным методом, который надежен, специфичен и достаточно быстр.

Аланинаминотрансфераза (АЛТ, АлАТ)

Аланинаминотрансфераза (АЛТ, АлАТ) – фермент, относящийся к аминотрансферазам (трансаминазам), то есть осуществляющим перенос аминокислот с одной биологической молекулы на другую. Поскольку в названии фермента присутствует аминокислота аланин, это означает, что данный фермент переносит именно аминокислоту аланин. Коферментом АСТ является витамин В6. АЛТ синтезируется в клетках, поэтому в норме его активность в крови невысока. Преимущественно синтезируется в клетках печени, но также имеется в клетках почек, сердца, мышцах и поджелудочной железе.

Норма Аланинаминотрансферазы (АЛТ / АлАТ) крови

Повышение активности АЛТ у здоровых людей (физиологическое ) может быть вызвано приемом некоторых лекарственных препаратов (антибиотиков , барбитуратов,наркотиков, противоопухолевых препаратов, оральных контрацептивов, нестероидных противовоспалительных препаратов, дикумаринов, эхинацеи, валерианы), сильными физическими нагрузками, травмами . Также высокая активность АЛТ наблюдается у подростков в период интенсивного роста.

АЛТ в диагностике заболеваний печени
При диагностике патологических состояний организма повышение активности АЛТ является специфическим признаком острого заболевания печени. Повышение активности АЛТ в крови выявляется за 1-4 недели до проявления симптомов болезни и за 7-10 дней до появления максимального уровня билирубина в крови. Увеличение активности АЛТ при остром заболевании печени составляет 5-10 раз. Повышенная активность АЛТ в течение длительного времени или повышение ее в поздние сроки заболевания свидетельствует о начале массивного некроза печени.

Причины высокого АлАТ (АлАТ)

Высокая активность АЛТ в крови выявляется при наличии таких патологий:

• острый гепатит
• механическая желтуха
• введение гепатотоксических препаратов (например, некоторые антибиотики, отравление солями свинца)
• распад большой опухоли
• рак печени или метастазы в печени
• обширный инфаркт миокарда
• травматические повреждения мышечной ткани

У больных мононуклеозом, алкоголизмом, стеатозом (гепатозом), перенесших операции на сердце, также может наблюдаться небольшое повышение активности АЛТ.

При тяжелых заболеваниях печени (цирроз тяжелой формы, некроз печени), когда сокращается количество активных клеток печени, а также при дефиците витамина В6, в крови наблюдается снижение активности АЛТ .

Как сдать анализ на АЛТ (АлАТ)?

Кровь для определения активности АЛТ берется из вены, утром, натощак. Специальной диеты не требуется. Однако стоит проконсультироваться с врачом и отменить на несколько дней прием лекарств, которые вызывают изменение активности АЛТ. Активность АЛТ оценивают ферментативным методом, который специфичен, достаточно прост в использовании и не требует длительной и особой пробоподготовки.

Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ)

AСТ - строение и функция фермента
Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ) – фермент из группы трансаминаз, который осуществляет перенос аминокислоты аспартата с одной биологической молекулы на другую. Коферментом АСТявляется витамин В6. АСТ является внутриклеточным ферментом, то есть в норме находится в клетках. В клетках фермент может присутствовать в цитоплазме и митохондриях. Наибольшая активность АСТ выявлена в сердце, печени, мышцах и почках. В крови присутствует в основном цитоплазматическая фракция АСТ.

Норма Аспартатаминотрансферазы (АСТ / АсАТ)

Возможны более высокие значения активности АСТ у здоровых людей (физиологические ) при чрезмерных мышечных нагрузках, приеме некоторых лекарств, например, эхинацеи,валерианы,алкоголя, больших доз витамина А, парацетамола, барбитуратов, антибиотиков и т.д.

Активность АСТ в сыворотке крови повышается в 4-5 раз при инфаркте миокарда и сохраняется таковой в течение 5 дней. Если активность АСТ держится на высоком уровне и не снижается в течение 5 дней после приступа, то это говорит о неблагоприятном прогнозе для больного с инфарктом миокарда. Если наблюдаются ещё повышения активности фермента в крови, то данный факт свидетельствует о расширении зоны инфаркта.

При некрозе или повреждении печеночных клеток также повышается активность АСТ. Причем чем выше активность фермента, тем больше степень повреждения.

Почему Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ) повышена?

Повышение активности АСТ крови присутствует в следующих случаях:

• гепатиты
• некроз печени
• цирроз
• рак печени и метастазы в печени
• инфаркт миокарда
• наследственные и аутоиммунные заболевания мышечной системы (миодистрофия Дюшена)
• гепатоз
• холестаз

Существует еще целый ряд патологических состояний, при которых также происходит увеличение активности АСТ. К таким состояниям относят – ожоги , травмы, тепловой удар, отравление ядовитыми грибами.

Низкая активность АСТ наблюдается при дефиците витамина В6 и наличии обширных повреждений печени (некроз, цирроз).

Однако в клинике используют определение активности АСТ в основном для диагностики повреждений сердца и печени. При других патологических состояниях активность фермента также изменяется, однако ее изменение не является специфичным, следовательно, не представляет высокой диагностической ценности.

Коэффициент де Ритиса. Как отличить инфаркт от повреждения печени

Для дифференциальной диагностики повреждений печени или сердца используют коэффициент де Ритиса. Коэффициент де Ритиса – это соотношение активности АСТ/АЛТ, который в норме составляет 1,3. Увеличение коэффициента де Ритиса выше 1,3 характерно для инфаркта миокарда, и снижение его ниже 1,3 – выявляется при заболеваниях печени.

Щелочная фосфатаза (ЩФ)

Щелочная фосфатаза (ЩФ) – является мембранным ферментом, который локализован в щеточной каемке желчных канальцев. ЩФ может быть кишечной, плацентарной и неспецифичной (в тканях печени, почек и костей). Данный фермент является ключевым в обмене фосфорной кислоты.

Норма щелочной фосфатазы крови

Возрастает активность ЩФ в крови здоровых людей (физиологическое повышение ) при передозировке витамина С, недостаточности кальция и фосфора в пищевом рационе, приеме оральных контрацептивов, гормональных препаратов эстрогенов и прогестеронов, антибиотиков , сульфаниламидов, магнезии, омепразола , ранитидина и прочее.

Щелочная фосфатаза в диагностике заболеваний печени и желчных путей
Высокой специфичностью и диагностическим значением обладает определение активности ЩФ при подозрении на заболевания печени. При обтурационной желтухе происходит увеличение активности ЩФ крови в 10 раз относительно нормы. Определение данного показателя используется для лабораторного подтверждения именно этой формы желтухи. В меньшей степени увеличение активности ЩФ происходит при гепатитах, холангитах, язвенном колите Помимо высокой активности ЩФ в крови имеются состояния, при которых активность фермента снижена.В первую очередь подобное явление развивается при недостатке цинка, магния, витаминов В12 или С (цинга) в рационе питания. Низкая активность ЩФ крови сопровождает также следующие патологические состояния организма человека – анемии, недостаточность формирования плаценты при беременности , гипертиреоз и нарушения роста и формирования костей.

Как сдать анализ на щелочную фосфатазу?

Для определения активности ЩФ берется кровь из вены, утром, натощак. Соблюдение специальной диеты не требуется. Нужно обратить внимание на то, что некоторые препараты могут снижать или повышать активность ЩФ, поэтому необходимо проконсультироваться у врача, стоит ли отменить прием данных препаратов на небольшой промежуток времени. В современных лабораториях активность фермента оценивается по скорости протекания ферментативной реакции. Данный метод обладает высокой специфичностью, простотой, надежностью и не требует больших временных затрат на проведение анализа.

Итак, мы рассмотрели основные ферменты, активность которых определяют в биохимическом анализе крови. Следует помнить, что постановка диагноза не может основываться лишь на данных лабораторных показателей, необходимо учитывать анамнез, клинику и данные других обследований. Поэтому приведенные данные целесообразно использовать для консультации, но при выявлении каких-либо отклонений от нормы следует обратиться к врачу.