Анализ на ЛДГ (лактатдегидрогеназа) – это анализ на содержание в крови фермента, окисляющего глюкозу и отвечающего за синтез молочной кислоты.

Этот показатель является неспецифическим и не соответствует определенным заболеваниям и патологиям, так как этот фермент содержится практически по всех тканях и клетках организма. Анализ на ЛДГ является важным показателем разрушения клеток и тканей в организме. Он входит в список обязательных показателей .

Лактатдегидрогеназа – это особый , содержащийся в большинстве клеток организма. Большая активность этого фермента наблюдается в мышечной ткани, и .

Анализ ЛДГ является неспецифическим показателей разрушения тканей в организме. При показатель ЛДГ оценивают только в совокупности с другими показателями крови.

Фермент присутствует в организме в виде пяти изоформ, отличающихся не только составом, но и местом концентрации в организме. Так, например, ЛДГ в изоформе 1 концентрируется в сердечной мышце. При разрушении клеток сердечной ткани ЛДГ-1 высвобождается в кровь, его концентрация растет. Этот показатель используют для ранней диагностики инфаркта миокарда.

ЛДГ в изоформе 5 концентрируется в печеночной ткани и мышцах, а ЛДГ – 3 в ткани легких. Вместе с другими, более специфическими показателями крови ЛДГ используют как маркер различных патологических процессов в организме.

В зависимости от того, какая именно изоформа ЛДГ преобладает в ткани, зависит тип расщепления : аэробный или анаэробный.

Анализ ЛДГ является обязательным при сдаче биохимического анализа крови. Он назначается практически при любых и в целях профилактики.

Больше информации о ферменте ЛДГ можно узнать из видео:

Особое внимание на показатель лактатдегидрогеназы обращают в следующих случаях:

• При подозрении на . При анемии разрушаются быстрее и уровень ЛДГ, содержащегося в клетках крови, растет. Анализ на ЛДГ назначают при симптомах анемии, например, при бледности кожи, хронической усталости, головокружении, шуме в ушах.
• Для контроля, диагностики и проверки эффективности лечения инфаркта миокарда. При разрушении сердечной мышцы уровень ЛДГ возрастает значительно.
• При подозрении на опухолевые заболевания. При онкологических заболеваниях многие клетки организма начинаются разрушаться, высвобождая в кровь фермент.

Подготовка и процедура

Чтобы выяснить уровень ЛДГ, нужно сдать кровь из вены на . Сама процедура стандартная: пациент приходит с талоном в лабораторию в назначенное время и сдает кровь из вены. В платных лабораториях можно сдать кровь без талона и записи.

Поскольку ЛДГ – это неспецифический показатель, особой подготовки к процедуре не требуется. При тесте используется . Чтобы она была пригодна для анализа, стандартную несложную подготовку желательно провести.

Достоверность результатов теста зависит от не только от лаборантов и соблюдения правил забора крови, но и от самого пациента.

• Кровь из вены сдается в утренние часы, желательно до 10 утра. Никакой особой диеты соблюдать не нужно, но утром перед анализом нельзя ничего есть, иначе кровь свернется и станет непригодной для анализа. Последний прием пищи должен быть за 6-8 часов до посещения лаборатории.
• Несмотря на отсутствие диеты, нежелательно за день до сдачи анализа переедать и употреблять большое количество жирных и белковых продуктов. Повышенное содержание жира и белка в крови приводит к замутнению сыворотки крови, в результате она сворачивается, и провести тест становится невозможно.
• Не рекомендуется накануне сдачи крови принимать алкоголь. Он негативно скажется на состоянии организма, что неизменно отразиться на показателях крови. Результаты могут быть недостоверными.
• Курение также негативно сказывается на состоянии крови. Нежелательно курить в день обследования или хотя бы за час до сдачи крови.
• Не рекомендуется принимать никакие препараты в день сдачи крови. Обо всех принятых препаратах следует сообщать врачу. Аспирин, оральные контрацептивы и сильные антидепрессанты могут сказываться на свертываемости крови, искажать показатели.
• Физические нагрузки также могут сказаться на результате анализа. За день до посещения лаборатории и в день сдачи крови нежелательно интенсивно заниматься спортом.

Расшифровка: норма и причины понижения показателя

Расшифровкой результатов должен заниматься только врач. Говорить о каких-либо заболеваниях на основе только показателя ЛДГ невозможно. Для полноценной картины нужно оценивать все показатели крови.

Норма ЛДГ может варьироваться в зависимости от возраста или состояния пациента. Так, например, для спортсменов и беременных женщин нормальный уровень ЛДГ несколько выше, чем для остальных.

Норма ЛДГ в крови:

• В крови новорожденных младенцев уровень ЛГД всегда повышен. Нормой считается показатель от 220 до 600 ед/л.
• У детей после года этот показатель снижается до 115-300 ед/л.
• Для женщин и мужчин норма практически не отличается. Нижняя граница для всех одинакова 125 ед/л, а верхняя для женщин – 210 ед/л, для мужчин – 225 ед/л.

Пониженный уровень ЛДГ (ниже 125 ед/л у взрослого человека) встречается очень редко и практически никогда не рассматривается как показатель патологического состояния организма.

Пониженный показатель фермента говорит о том, что глюкоза в организме расщепляется очень активно.

Среди причин понижения уровня лактатдегидрогеназы в крови можно выделить следующее:

• Большое количество витамина С. Если человек активно употребляет аскорбиновую кислоту или продукты, ее содержащие, уровень ЛДГ в крови снижается.
• Прием лекарственных препаратов, снижающих количество фермента в крови. К таким препаратам можно отнести Амикацин, Налтрексон, Эналаприл, Метронидазол, Цефотаксим.
• Присутствие оксалатов и мочевины в крови, нейтрализующих ЛДГ. Обычно подобные явления наблюдаются при камнях в почках, мочевом пузыре, мочевыводящих протоках.

Причины повышения показателя

Причины повышения в крови могут быть как физиологическими ( , физическая нагрузка, новорожденный возраст), так и патологическими.

Определить заболевание только по уровню ЛДГ невозможно, так как это неспецифический показатель, он лишь указывает на наличие деструктивных процессов в тканях организма.

Причины повышения ЛДГ:

• Инфаркт миокарда. При инфаркте миокарда страдает мышечная ткань . Она разрушается, высвобождая в кровь различные ферменты, одним из которых является ЛДГ. помогает выявить инфаркт миокарда еще до появления симптоматики. ЛДГ в крови повышается в течение суток после начала заболевания, – через 4 часа, – через 4-8 часов.
• . Анемия сопровождается сниженным уровнем , которые при разрушении высвобождают ЛДГ. При анемии наблюдается, как правило, пониженный уровень железа в крови и повышается уровень ЛДГ. наиболее распространена. Она часто вызвана неправильным питанием и регулируется с помощью .
• Лейкоз. При лейкозе (онкологическом заболевании крови, сопровождающимся неправильной, патологической выработкой клеток крови) повышается активность многих ферментов: , ЛДГ, повышается уровень и . Содержание глюкозы и фибриногена, наоборот, уменьшается.
• Злокачественные опухоли. Чаще всего онкологию диагностируют с помощью . С помощью биохимии можно лишь заподозрить злокачественную опухоль. Онкологическое заболевание часто сопровождается повышенным уровнем , АСТ, ЛДГ. Опухолевые процессы затрагивают многие ткани и органы, поэтому измениться могут многие показатели крови.
• Острый панкреатит. Приступ острого панкреатита сопровождается сильными болями и часто требует госпитализации пациента. При панкреатите в первую очередь обращают внимание на уровень (панкреатического фермента). Также может повышаться уровень билирубина, ЛДГ.

Нормализация уровня ЛДГ в крови

Чтобы нормализовать уровень ЛДГ в крови, нужно верно определить причину его повышения с учетом других и показателей крови. Только устранение заболевания, вызывающего повышение ЛДГ в крови, даст результат.

Особенности лечения патологии:

• Лечение инфаркта миокарда начинают при первых же симптомах болезни или сразу же после , выявившего инфаркт. Пациенту снижают нагрузку на сердце, обеспечивают приток свежего воздуха, вводят препараты для нормализации кровообращения, поддержания работы сердца. Во время лечения больной постоянно сдает кровь, чтобы врач мог следить за эффективностью лечения. При достаточно эффективном лечении уровень ЛДГ и других показателей будет снижаться.
• Если повышение уровня ЛДГ вызвала железодефицитная анемия, назначаются препараты железа, содержащая продукты, богатые железом, аскорбиновая кислота, рекомендуются прогулки на свежем воздухе. Во время лечения сдается кровь для контроля эффективности. Если лечение эффективно и причины анемии устранена, уровень ЛДГ будет падать, а – подниматься.
• Лечение злокачественных опухолей проводится комплексно с применением различных агрессивных методов воздействия на раковые клетки, например, химиотерапия, лучевая терапия. Не так давно был изобретен препарат, который блокирует выработку ЛДГ в самих клетках, что позволяет уменьшить рост опухоли и даже избавиться от нее полностью. Подобное лечение эффективно на начальных стадиях . При отсутствии метастаз назначают операцию по удалению опухоли (по замене костного мозга при лейкемии).
• Лечение острого панкреатита чаще всего проводится в условиях стационара, уровень ЛДГ в крови постоянно наблюдается. Больному назначаются обезболивающие препараты, пищеварительные ферменты, капельницы с плазмой или и т.д. Если медикаментозная терапия не дала результатов, пациенту назначается промывание и в крайне редких случаях – операция по удалению .

Биохимический анализ крови на ЛДГ важен для диагностики многих заболеваний. ЛДГ либо лактатдегидрогеназа представляет собой незаменимый и очень важный для организма фермент метаболизма глюкозы. Он способствует нормальному превращению пировиноградной кислоты в молочную, которая является конечным продуктом метаболизма глюкозы. Однако она может образовываться в клетках только при недостатке в них кислорода.

ЛДГ является обязательным компонентом любой клетки. Он должен присутствовать в клетках на тот случай, если нужно будет экстренно перейти на бескислородный обмен глюкозы. Такое может быть, если доступ кислорода к клетке перекрыт, к примеру, тромбом.

Выделяют пять основных типов лактатдегидрогеназы:

• 1 отвечает за эритроциты и сердечную мышцу;
• 2 - за селезенку и лимфоузлы;
• 3 - за легкие;
• 4 - за плаценту, поджелудочную железу, почки и скелетные мышцы;
• 5 - за скелетные мышцы и печеночную функцию.

ЛДГ чаще всего попадает в кровяное русло именно из клеток, которые содержат слишком большое количество данного фермента. Это в основном клетки сердечной, скелетных и печеночных мышц. При этом показатель фермента при повреждении таких клеток не является специфическим для какого-то конкретного органа.

Анализ на активность фермента ЛДГ берут в том случае, когда в организме присутствуют процессы постоянного разрушения клеток. Такое состояние может наблюдаться при опухолевых процессах или же при гемолизе, то есть чрезмерном и быстром распаде эритроцитов крови.

Клетки, которые образуются у больных раком, потребляют довольно большое количество глюкозы. Однако разрушение нормальных клеток при этом проходит без употребления кислорода. Именно поэтому количество ЛДГ в пораженных онкологией тканях практически всегда повышается.

Обычно анализ ЛДГ назначают в таких случаях:

• когда есть подозрение на поражение клеточных либо же тканевых структур;
• для диагностики анемических состояний;
• при заболеваниях мышц;
• при наличии в организме острых или хронических сердечных болезней и печени;
• когда есть подозрения на предстоящий инфаркт;
• при наличии у пациента неходжкинской лимфомы;
• при опухолевых процессах печени и половых органов.

Почему необходимо сдавать анализ крови на ЛДГ? Его уровень обычно определяют:

• для комплексного обследования, когда есть подозрения на наличие какой-либо патологии печени;
• для проведения поздней диагностики инфаркта;
• как онкомаркер при диагностике опухолевых процессов в организме.

На результаты данного анализа могут повлиять некоторые факторы:

1. Тромбоцитоз - если число тромбоцитов увеличивается, то и уровень ЛДГ тоже возрастает.
2. При длительных физических нагрузках уровень фермента всегда повышается.
3. Гемолиз крови, если ее неправильно хранили в пробирке, может провести к ложному повышению ЛДГ.
4. ЛДГ повышается при длительном и систематическом приеме некоторых лекарственных препаратов.

Именно поэтому перед сдачей такого анализа желательно хотя бы трое суток не принимать никаких лекарственных препаратов и ограничить всякие физические нагрузки. Только в этом случае можно будет получить наиболее достоверный результат содержания ЛДГ в крови пациента.

Существует несколько причин, по которым уровень фермента ЛДГ в биохимическом анализе крови может повышаться.

Среди них:

1. Некоторые заболевания сердца. Это инфаркт миокарда, миокардит и острая сердечная недостаточность.
2. Болезни печени, к которым можно отнести гепатокарциному с ее метастазами в печени, острую ее недостаточность или цирроз, гепатиты, вызванные вирусами, мононуклеоз, спровоцированный инфекциями, сильная интоксикация из-за органических растворителей.
3. Заболевания крови. Среди них фолиево- и железодефицитная анемия, гемолитическая анемия, лимфомы и лейкозы различного происхождения.
4. Заболевания мышечной системы. Это воспалительные процессы мышц, к примеру, миозит, а также повреждения мышц травматического характера.
5. Заболевания другой этиологии. Это опухолевые процессы, воспалительные процессы в легких, шоковые состояния, тромбоз вен нижних конечностей, саркома Юинга, болезни почек, септические состояния, ВИЧ, панкреатит.

Все эти заболевания могут привести к тяжелым последствиям, угрожающим жизни пациента. Поэтому чем раньше будет поставлен диагноз и назначено лечение, тем больше шансов у человека на выздоровление или хотя бы ремиссию заболевания.

Расшифровка биохимии на уровень ЛДГ может показать его понижение в таких случаях:

• если лечение опухолевых заболеваний и лейкоза дает положительный результат;
• если терапия гемолитической анемии проходит успешно;
• если пациент принимает довольно большое количество витамина С.

Понижение уровня ЛДГ считается хорошим показателем, ведь именно по нему можно судить об эффективности назначенного доктором лечения основного заболевания.

Таким образом, расшифровка анализа на ЛДГ имеет большое диагностическое значение. Все это потому, что именно данный фермент можно считать маркером для многих болезней.

Ведь если в организме все органы функционируют нормально, то и уровень ЛДГ также остается в своих нормальных значениях. Если же биохимия показала повышение уровня этого фермента, то следует искать причину такого состояния.

Для этого доктор должен назначить полный комплекс обследований и дополнительных анализов, которые помогут установить основное заболевание.

Всегда нужно помнить о том, что если врач назначает такого типа исследование, то игнорировать его никак нельзя. Поскольку именно расшифровка данного анализа может помочь выявить развитие в организме смертельной патологии. Только после постановки окончательного диагноза врач сможет назначить наиболее правильное и эффективное лечение основного заболевания. Если лечение проходит хорошо, то уровень ЛДГ в крови будет снижаться.

Лактатдегидрогеназа (или ЛДГ) в крови определяется для выявления целого комплекса различных заболеваний, в частности онкологических, сердечных или патологий печени. ЛДГ является ферментом, который принимает участие в процессе образования молочной кислоты в организме посредством окисления глюкозы. Что такое лдг в биохимическом анализе крови, и о каких патологических состояния может свидетельствовать отклонение показателя.

Норма лдг в крови

У здорового человека, фермент лактатдегидрогеназа не накапливается в организме, а нейтрализуется или выводится естественным путем. Но, некоторые патологии, приводящие к распаду клеток, непременно приведут к повышению ЛДГ.

Существуют установленные границы, когда говорят, что лдг норма. Норма показателя, в большей степени, зависит от возраста пациента, так как в начале жизни уровень фермента достигает наивысших значений, а с годами лактат крови норма заметно снижается.

Так, для новорожденных анализ лдг считается нормальным, если равен менее 2000 Ед./литр крови, или 2,0 мкмоль/ ч*л. У детей до 2-х лет, уровень фермента все еще достаточно высок, и нормой принято считать показатель не более 430 Ед/л. У детей до 12 лет за норму принимают показатель не более 295 Ед/л. Что касается взрослых, норма лдг в крови у женщин составляет примерно от 135 до 214 Ед/л, а у мужчин- 135-225 Ед/л.

Лактатдегидрогеназа повышена

Как уже отмечалось, основной причиной повышения уровня лактаты служит разрушение клеточных структур при некоторых патологических состояниях. Лдг повышен причины:

• инфаркт миокарда или сердечная недостаточность;
• инсульт;
• инфаркт легкого или легочная недостаточность;
• заболевания почек;
• цирроз печени;
• гепатит, желтуха;
• панкреатит в острой форме;
• заболевания крови (лейкоз, анемия и др.);
• раковые опухоли в органах;
• острые скелетные и мышечные травмы (атрофия, дистрофия, и др.);
• гипоксия, кислородная недостаточность у органов и тканей, дыхательная недостаточность;
• если лдг повышен при беременности, в большинстве случаев это считается нормой, либо же становится сигналом отслойки плаценты.

Это наиболее распространенные случаи, при которых при биохимическом анализе крови обнаруживается повышенный фермент лдг. Однако, случается, что лактатдегидрогеназа повышена и причины тому физиологические, то есть показатель является ложным и не указывает на развитие у человека патологии. Провоцирующими факторами могут явиться:

• некоторые кожные заболевания;
• тяжелые физические и психологические нагрузки накануне сдачи анализа;
• употребление алкоголя;
• применения некоторых лекарственных средств (особенно инсулина, аспирина, анестезирующие средства);
• тромбоцитоз.

Так как у каждого органа установлены так называемые изоферменты лдг (ЛДГ1,2,3,4,5). При повышении ЛДГ 1 и 2, речь скорее всего идет о инфаркте миокарда, причем высокая концентрация фермента в крови держится на протяжении 10 дней после сердечного приступа. При росте ЛГД 1 и 3 можно заподозрить у человека развитие миопатии. Если особенно активны ферменты ЛДГ 4 и 5, то можно судить о нарушениях печени, например при остром гепатите. Также эти изоферменты могут быть повышены при повреждении мышц и костей, при возможном поражении внутренних органов. При подозрениях на развитие онкологического заболевания, особенно обращают внимание на концентрацию ЛДГ 3, 4 и 5.

При повышении показателя ЛДГ, врач может назначить дополнительно сдать кровь на СДГ, этот анализ дает более точные результаты.

Ситуации, когда в крови лдг понижен, встречаются крайне редко. И как правило, анализ с таким результатом, не имеет никакой диагностической ценности. Такую ситуацию обычно списывают на погрешности во время лабораторного исследования. Иногда, понижение уровня фермента связано с употреблением аскорбиновой кислоты или витамина С в большом количестве.

Для чего используют определение ЛГД?

Исследование уровня концентрации лактата в крови часто назначается с целью подтверждения диагноза. Однако, если раньше этот диагностический метод был популярен и широко применялся, то на сегодняшний день его роль постепенно теряет свое значение, так как ему на смену пришли более точные и достоверные методики анализов. Однако, такие исследования могут быть весьма дорогостоящими и сложными в техническом смысле.

Для исследования, берется кровь из вены, она считается наиболее концентрированной и легче поддается обработке. После забора, из крови извлекают необходимую сыворотку, по которой определяют на каком уровне у пациента лактат. Результаты анализы, как правило, готовы уже на 2-ой день после исследования.

Таким образом, с помощью анализа лдг, можно своевременно выявить наличие у человека заболеваний, нарушений, и патологических процессов еще на самой ранней стадии, до появления характерных симптомов.

В биохимическом анализе крови часто используют определение активности ферментов . Что представляют собой ферменты? Фермент – это белковая молекула, которая ускоряет протекание биохимических реакций в организме человека. Синонимом понятия фермент является термин энзим . В настоящее время оба эти термина используются в одном значении в качестве синонимов. Однако наука, изучающая свойства, строение и функции ферментов, называется энзимологией .

Рассмотрим, что же представляет собой данная сложная структура – фермент. Фермент состоит из двух частей – собственно белковой части и активного центра фермента. Белковая часть называется апофермент , а активный центр – кофермент . Вся молекула фермента, то есть апофермент плюс кофермент носит название голофермент . Апофермент всегда представлен исключительно белком третичной структуры. Третичная структура означает, что линейная цепочка аминокислот преобразуется в структуру сложной пространственной конфигурации. Кофермент может быть представлен органическими веществами (витамин В6 , В1, В12, флавин, гем и т.д.) или неорганическими (ионы металлов – Cu, Co, Zn и т.д.). Собственно ускорение биохимической реакции производится именно коферментом.

Что такое фермент? Как работают ферменты?

Вещество, на которое фермент действует, называется субстратом , а вещество, которое получается в результате реакции, называется продуктом . Часто названия ферментов образуются путем прибавления окончания – аза к названию субстрата. Например, сукцинатдегидрогеназа – расщепляет сукцинат (янтарную кислоту), лактатдегидрогеназа – расщепляет лактат (молочную кислоту) и т.д.Ферменты делятся на несколько видов в зависимости от типа реакции, которую они ускоряют. Например, дегидрогеназы проводят окисление или восстановление, гидролазы проводят расщепление химической связи (трипсин, пепсин – пищеварительные ферменты) и т.д.

Каждый фермент ускоряет только одну определенную реакцию и работает в определенных условиях (температура, кислотность среды). Фермент имеет сродство к своему субстрату, то есть может работать только с этим веществом. Узнавание «своего» субстрата обеспечивается апоферментом. То есть процесс работы фермента можно представить таким образом: апофермент узнает субстрат, а кофермент ускоряет реакцию узнанного вещества. Данный принцип взаимодействия был назван лиганд – рецепторным или взаимодействием по принципу ключ – замок .То есть, как и к замку подходит индивидуальный ключ, так и к ферменту подходит индивидуальный субстрат.

Амилаза крови

Амилаза вырабатывается поджелудочной железой и участвует в расщеплении крахмала и гликогена до глюкозы. Амилаза – это один из ферментов, участвующих в пищеварении. Наибольшее содержание амилазы определяется в поджелудочной железе и слюнных железах.

Существует несколько видов амилазы – α-амилаза, β-амилаза, γ-амилаза, из которых наибольшее распространение получило определение активности α-амилазы. Именно концентрацию этого вида амилазы определяют в крови в лаборатории.

В крови человека содержится два типа α-амилазы – Р-тип и S-тип. В моче присутствует 65% Р-типа α-амилазы, а в крови до 60% составляет S-тип. Р-тип α-амилазы мочи в биохимических исследованиях называют диастаза, во избежание путаницы.

Активность α-амилазы в моче в 10 раз выше, чем активность α-амилазы в крови. Определение активности α-амилазы и диастазы используют для диагностики панкреатитов и некоторых других заболеваний поджелудочной железы. При хронических и подострых панкреатитах используют определение активности α-амилазы в соке двенадцатиперстной кишки.

Норма амилазы крови

Повышение амилазы крови

Повышение активности α-амилазы в крови называется гиперамилаземия , а повышение активности диастазы мочи – гиперамилазурия .

Повышение амилазы крови выявляется при следующих состояниях:

• в начале острого панкреатита, максимум достигается через 4 часа от начала приступа, а снижается до нормы на 2-6 сутки от начала приступа (повышение активности α-амилазы возможно в 8 раз)
• при обострении хронического панкреатита (при этом активность α-амилазы возрастает в 3-5 раз)
• при наличии опухолей или камней в поджелудочной железе
• острая вирусная инфекция – свинка
• алкогольная интоксикация
• внематочная беременность

Когда амилаза мочи повышена?
Повышение концентрации амилазы в моче развивается в следующих случаях:

• при остром панкреатите происходит увеличение активности диастазы в 10-30 раз
• при обострении хронического панкреатита активность диастазы возрастает в 3-5 раз
• при воспалительных заболеваниях печени наблюдается умеренное повышение активности диастазы в 1,5-2 раза
• острый аппендицит
• кишечная непроходимость
• алкогольная интоксикация
• кровотечения из язвы желудочно-кишечного тракта
• при лечении сульфаниламидными препаратами, морфином, мочегонными средствами и оральными контрацептивами

При развитии тотального панкреонекроза, раке поджелудочной железы и хроническом панкреатите активность α-амилазы может не увеличиваться.

Снижение амилазы крови и мочи

Существуют состояния организма, при которых активность α-амилазы может снижаться. Низкая активность диастазы мочи выявляется при тяжелом наследственном заболевании – муковисцидозе .

В крови снижение активности α-амилазы возможно после приступа острого панкреатита, при панкреонекрозе, а также при муковисцидозе.

Несмотря на то, что α-амилаза присутствует в почках, печени и поджелудочной железе, определение ее активности в основном используют в диагностике заболеваний поджелудочной железы.

Как сдать анализ на амилазу?

Для определения активности амилазы сдается кровь из вены, утром, натощак или средняя порция утренней мочи. Накануне перед сдачей анализа необходимо избегать жирной и острой пищи. При остром приступе панкреатита кровь из вены и моча сдаются в независимости от времени суток.В настоящее время в большинстве лабораторий используются ферментативные методы определения активности амилазы. Этот метод достаточно точен, высоко специфичен и занимает недлинный промежуток времени.

Липаза

Строение, виды и функции липазы
Липаза – это один из пищеварительных ферментов, который участвует в расщеплении жиров.Для работы данного фермента необходимо присутствие желчных кислот и кофермента, который называется колипаза. Липаза вырабатывается различными органами человека – поджелудочной железой, легкими, лейкоцитами .

Наибольшее диагностическое значение имеет липаза, которая синтезируется в поджелудочной железе. Поэтому определение активности липазы применяют преимущественно в диагностике заболеваний поджелудочной железы.

Норма липазы крови

В моче здорового человека липаза отсутствует!

Липаза в диагностике заболеваний поджелудочной железы
Для диагностики заболеваний поджелудочной железы липаза является более специфичным тестом, чем амилаза, поскольку ее активность остается нормальной при внематочной беременности, остром аппендиците, свинке и заболеваниях печени. Поэтому при возникновении подозрения на наличие панкреатита целесообразно определять активность липазы и амилазы одновременно.Повышение активности липазы сыворотки крови при остром панкреатите возможно от 2 до 50 раз относительно нормы. Для выявления именно острого алкогольного панкреатита используют соотношение активности липазы и амилазы, причем если данное соотношение больше 2, то данный случай панкреатита, несомненно, алкогольного происхождения.Повышение активности амилазы в крови происходит через 4-5 часов после приступа острого панкреатита, достигает максимума через 12-24 часа и остается повышенной в течение 8-12 дней. При развитии острого панкреатита активность липазы в сыворотке крови может увеличиваться раньше и значительнее, чем активность амилазы.

Когда липаза крови повышена?

При каких состояниях повышается активность липазы в сыворотке крови:

• острый панкреатит
• различные опухоли и опухолевидные образования поджелудочной железы
• холестаз
• прободение язв
• болезни обмена веществ – сахарный диабет , подагра , ожирение
• прием лекарств (гепарин, наркотические обезболивающие, снотворные барбитурового ряда, индометацин)

Также повышение активности липазы возможно при травмах, ранениях, операциях, переломах и острой почечной недостаточности . Однако повышенная активность липазы при указанных состояниях не является специфичной для них, поэтому в диагностике данных заболеваний не используется.

Когда уровень липазы крови понижен?

Снижение активности липазы в сыворотке крови наблюдается при опухолях различной локализации (кроме поджелудочной железы), удаленной поджелудочной железе,неправильном питании или наследственной триглицеридемии.

Как подготовится к анализу на липазу?

Для определения активности липазы сдается кровь из вены, утром, натощак. Накануне вечером перед сдачей анализа не следует принимать жирную, острую и пряную пищу. В случае экстренной необходимости кровь из вены сдается в независимости от времени суток и предшествовавшей подготовки.В настоящее время для определения активности липазы чаще всего используют иммунохимический метод или ферментативный. Ферментативный метод более быстрый и требует меньшей квалификации персонала.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – это фермент, который содержится в цитоплазме клеток почек, сердца, печени, мышц, селезенки, поджелудочной железы. Коферментом ЛДГ являются ионы цинка и никотинамидадениндинуклеотид (НАД). ЛДГ участвует в обмене глюкозы, катализируя превращение лактата (молочной кислоты) в пируват (пировиноградную кислоту). В сыворотке крови имеется пять изоформ данного фермента.ЛДГ1 и ЛДГ2 изоформы сердечного происхождения, то есть содержатся преимущественно в сердце. ЛДГ3, ЛДГ4 и ЛДГ5 – печеночного происхождения.

Норма лактатдегидрогеназы (ЛДГ) крови

Диагностическое значение изоформ ЛДГ

Для диагностики различных заболеваний большей информативностью обладает определение активности именно изоформ ЛДГ. Например, при инфаркте миокарда наблюдается значительное повышение ЛДГ1. Для лабораторного подтверждения инфаркта миокарда определяют соотношение ЛДГ1/ЛДГ2, и, если данное соотношение больше 1, значит у человека был инфаркт миокарда. Однако такие тесты широко не используютсяввиду их дороговизны и сложности. Обычно проводят определение общей активности ЛДГ, которая складывается из суммарной активности всех изоформ ЛДГ.

ЛДГ в диагностике инфаркта миокарда
Рассмотрим диагностическое значение определения суммарной активности ЛДГ. Определение активности ЛДГ используют для поздней диагностики инфаркта миокарда, поскольку увеличение его активности развивается через 12-24 часа после приступа и может сохраняться на высоком уровне до 10-12 суток. Это очень важное обстоятельство при обследовании больных, поступивших в лечебное учреждение после приступа. Если увеличение активности ЛДГ незначительно, значит, мы имеем дело с мелкоочаговым инфарктом , если, напротив, увеличение активности длительное – значит, речь идет об обширном инфаркте.У больных стенокардией активность ЛДГ увеличена в первые 2-3 дня после приступа.

ЛДГ в диагностике гепатита
Активность суммарной ЛДГ может увеличиваться при остром гепатите (за счет увеличения активности ЛДГ4 и ЛДГ5). При этом активность ЛДГ в сыворотке крови повышается в первые недели желтушного периода, то есть в первые 10 дней.

Норма ЛДГ у здоровых людей:

Возможно повышение активности ЛДГ у здоровых людей (физиологическое ) после физических нагрузок, во время беременности и после принятия алкоголя. Кофеин, инсулин , аспирин , ацебутолол, цефалоспорины, гепарин, интерферон, пенициллин, сульфаниламиды также вызывает увеличение активности ЛДГ. Поэтому при приеме данных препаратов нужно учитывать возможность повышенной активности ЛДГ, которая не говорит о наличии патологических процессов в организме.

Причины повышенной ЛДГ крови

Вообще повышение активности ЛДГ в сыворотке крови может выявляться при следующих патологических состояниях:

• инфаркт миокарда
• острый гепатит (вирусный, токсический)
• раковые опухоли различной локализации (тератомы, дисгерминомы яичников)
• травмы мышц (разрывы, переломы и т.д.)
• острый панкреатит
• патология почек (пиелонефрит , гломерулонефрит)
• гемолитическая анемия , В12-дефицитная и фолиево дефицитная анемии

ЛДГ может иметь сниженную активность на фоне уремии (увеличения концентрации мочевины).

Как сдать анализ на ЛДГ?

Для определения активности ЛДГ сдается кровь из вены, утром, натощак. Особой диеты или ограничений перед сдачей анализа нет. ЛДГ присутствует в эритроцитах , поэтому сыворотка для исследования должна быть свежей, без следов гемолиза. В настоящее время активность ЛДГ чаще всего определяют ферментативным методом, который надежен, специфичен и достаточно быстр.

Аланинаминотрансфераза (АЛТ, АлАТ)

Аланинаминотрансфераза (АЛТ, АлАТ) – фермент, относящийся к аминотрансферазам (трансаминазам), то есть осуществляющим перенос аминокислот с одной биологической молекулы на другую. Поскольку в названии фермента присутствует аминокислота аланин, это означает, что данный фермент переносит именно аминокислоту аланин. Коферментом АСТ является витамин В6. АЛТ синтезируется в клетках, поэтому в норме его активность в крови невысока. Преимущественно синтезируется в клетках печени, но также имеется в клетках почек, сердца, мышцах и поджелудочной железе.

Норма Аланинаминотрансферазы (АЛТ / АлАТ) крови

Повышение активности АЛТ у здоровых людей (физиологическое ) может быть вызвано приемом некоторых лекарственных препаратов (антибиотиков , барбитуратов,наркотиков, противоопухолевых препаратов, оральных контрацептивов, нестероидных противовоспалительных препаратов, дикумаринов, эхинацеи, валерианы), сильными физическими нагрузками, травмами . Также высокая активность АЛТ наблюдается у подростков в период интенсивного роста.

АЛТ в диагностике заболеваний печени
При диагностике патологических состояний организма повышение активности АЛТ является специфическим признаком острого заболевания печени. Повышение активности АЛТ в крови выявляется за 1-4 недели до проявления симптомов болезни и за 7-10 дней до появления максимального уровня билирубина в крови. Увеличение активности АЛТ при остром заболевании печени составляет 5-10 раз. Повышенная активность АЛТ в течение длительного времени или повышение ее в поздние сроки заболевания свидетельствует о начале массивного некроза печени.

Причины высокого АлАТ (АлАТ)

Высокая активность АЛТ в крови выявляется при наличии таких патологий:

• острый гепатит
• механическая желтуха
• введение гепатотоксических препаратов (например, некоторые антибиотики, отравление солями свинца)
• распад большой опухоли
• рак печени или метастазы в печени
• обширный инфаркт миокарда
• травматические повреждения мышечной ткани

У больных мононуклеозом, алкоголизмом, стеатозом (гепатозом), перенесших операции на сердце, также может наблюдаться небольшое повышение активности АЛТ.

При тяжелых заболеваниях печени (цирроз тяжелой формы, некроз печени), когда сокращается количество активных клеток печени, а также при дефиците витамина В6, в крови наблюдается снижение активности АЛТ .

Как сдать анализ на АЛТ (АлАТ)?

Кровь для определения активности АЛТ берется из вены, утром, натощак. Специальной диеты не требуется. Однако стоит проконсультироваться с врачом и отменить на несколько дней прием лекарств, которые вызывают изменение активности АЛТ. Активность АЛТ оценивают ферментативным методом, который специфичен, достаточно прост в использовании и не требует длительной и особой пробоподготовки.

Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ)

AСТ - строение и функция фермента
Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ) – фермент из группы трансаминаз, который осуществляет перенос аминокислоты аспартата с одной биологической молекулы на другую. Коферментом АСТявляется витамин В6. АСТ является внутриклеточным ферментом, то есть в норме находится в клетках. В клетках фермент может присутствовать в цитоплазме и митохондриях. Наибольшая активность АСТ выявлена в сердце, печени, мышцах и почках. В крови присутствует в основном цитоплазматическая фракция АСТ.

Норма Аспартатаминотрансферазы (АСТ / АсАТ)

Возможны более высокие значения активности АСТ у здоровых людей (физиологические ) при чрезмерных мышечных нагрузках, приеме некоторых лекарств, например, эхинацеи,валерианы,алкоголя, больших доз витамина А, парацетамола, барбитуратов, антибиотиков и т.д.

Активность АСТ в сыворотке крови повышается в 4-5 раз при инфаркте миокарда и сохраняется таковой в течение 5 дней. Если активность АСТ держится на высоком уровне и не снижается в течение 5 дней после приступа, то это говорит о неблагоприятном прогнозе для больного с инфарктом миокарда. Если наблюдаются ещё повышения активности фермента в крови, то данный факт свидетельствует о расширении зоны инфаркта.

При некрозе или повреждении печеночных клеток также повышается активность АСТ. Причем чем выше активность фермента, тем больше степень повреждения.

Почему Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ) повышена?

Повышение активности АСТ крови присутствует в следующих случаях:

• гепатиты
• некроз печени
• цирроз
• рак печени и метастазы в печени
• инфаркт миокарда
• наследственные и аутоиммунные заболевания мышечной системы (миодистрофия Дюшена)
• гепатоз
• холестаз

Существует еще целый ряд патологических состояний, при которых также происходит увеличение активности АСТ. К таким состояниям относят – ожоги , травмы, тепловой удар, отравление ядовитыми грибами.

Низкая активность АСТ наблюдается при дефиците витамина В6 и наличии обширных повреждений печени (некроз, цирроз).

Однако в клинике используют определение активности АСТ в основном для диагностики повреждений сердца и печени. При других патологических состояниях активность фермента также изменяется, однако ее изменение не является специфичным, следовательно, не представляет высокой диагностической ценности.

Коэффициент де Ритиса. Как отличить инфаркт от повреждения печени

Для дифференциальной диагностики повреждений печени или сердца используют коэффициент де Ритиса. Коэффициент де Ритиса – это соотношение активности АСТ/АЛТ, который в норме составляет 1,3. Увеличение коэффициента де Ритиса выше 1,3 характерно для инфаркта миокарда, и снижение его ниже 1,3 – выявляется при заболеваниях печени.

Щелочная фосфатаза (ЩФ)

Щелочная фосфатаза (ЩФ) – является мембранным ферментом, который локализован в щеточной каемке желчных канальцев. ЩФ может быть кишечной, плацентарной и неспецифичной (в тканях печени, почек и костей). Данный фермент является ключевым в обмене фосфорной кислоты.

Норма щелочной фосфатазы крови

Возрастает активность ЩФ в крови здоровых людей (физиологическое повышение ) при передозировке витамина С, недостаточности кальция и фосфора в пищевом рационе, приеме оральных контрацептивов, гормональных препаратов эстрогенов и прогестеронов, антибиотиков , сульфаниламидов, магнезии, омепразола , ранитидина и прочее.

Щелочная фосфатаза в диагностике заболеваний печени и желчных путей
Высокой специфичностью и диагностическим значением обладает определение активности ЩФ при подозрении на заболевания печени. При обтурационной желтухе происходит увеличение активности ЩФ крови в 10 раз относительно нормы. Определение данного показателя используется для лабораторного подтверждения именно этой формы желтухи. В меньшей степени увеличение активности ЩФ происходит при гепатитах, холангитах, язвенном колите Помимо высокой активности ЩФ в крови имеются состояния, при которых активность фермента снижена.В первую очередь подобное явление развивается при недостатке цинка, магния, витаминов В12 или С (цинга) в рационе питания. Низкая активность ЩФ крови сопровождает также следующие патологические состояния организма человека – анемии, недостаточность формирования плаценты при беременности , гипертиреоз и нарушения роста и формирования костей.

Как сдать анализ на щелочную фосфатазу?

Для определения активности ЩФ берется кровь из вены, утром, натощак. Соблюдение специальной диеты не требуется. Нужно обратить внимание на то, что некоторые препараты могут снижать или повышать активность ЩФ, поэтому необходимо проконсультироваться у врача, стоит ли отменить прием данных препаратов на небольшой промежуток времени. В современных лабораториях активность фермента оценивается по скорости протекания ферментативной реакции. Данный метод обладает высокой специфичностью, простотой, надежностью и не требует больших временных затрат на проведение анализа.

Итак, мы рассмотрели основные ферменты, активность которых определяют в биохимическом анализе крови. Следует помнить, что постановка диагноза не может основываться лишь на данных лабораторных показателей, необходимо учитывать анамнез, клинику и данные других обследований. Поэтому приведенные данные целесообразно использовать для консультации, но при выявлении каких-либо отклонений от нормы следует обратиться к врачу.

Что представляет собой анализ крови ЛДГ? Этот вопрос интересует многих пациентов. Любое онкологическое заболевание успешно можно вылечить, если выявить его на ранней стадии. Меланома кожи не является исключением. Очень важно узнать, насколько сильно болезнь успела распространиться. Тщательное обследование и диагностика играют здесь ключевую роль. Современная медицина располагает разными методами проведения подобных исследований.

Анализ крови ЛДГ позволяет точно определить степень прогрессирования заболевания.

Лактатдегидрогеназа — это фермент, который принимает участие в процессе окисления глюкозы и образования молочной кислоты.

В чем заключается суть анализа ЛДГ?

Если ткани организма снабжаются полноценно, то накопление лактата в сыворотке крови не происходит. Он разрушается, а затем полностью удаляется из организма. В том случае, если присутствует гипоксия, то ткани получают недостаточное количество кислорода. Показанием к проведению анализа ЛДГ являются и такие недуги, как:

• заболевания миокарда;
• болезни печени;
• опухоли;
• заболевания почек;
• болезни крови;
• инфаркты;
• травмы скелетных мышц;
• состояние атрофии;
• гипоксия.

Расшифровка анализа ЛДГ выглядит так:

1. У новорожденных считается нормой показатель до 2000 Ед/л.
2. Для детей до 2 лет — 430 Ед/л.
3. От 2 до 12 — 295 Ед/л.
4. От 12 лет и для взрослых — 250 Ед/л.

Существуют случаи, когда даже повышенная ЛДГ будет считаться нормой. Это состояние беременности, новорожденность, повышенные физические нагрузки, употребление алкоголя, прием лекарственных препаратов, например, аспирина, кофеина.

Зачем нужен анализ ЛДГ?

Анализ ЛДГ позволяет выявить нарушение тканей. Особенно важно это при заболеваниях сердца, почек, головного мозга, легких. При повреждении тканей наблюдается повышение ЛДГ в крови. При онкологии можно с точностью определить наличие метастазы в лимфатических узлах и органах. Анализ назначает врач. Перед проведением исследования следует отказаться от приема анестетиков, аспирина, фторидов, аскорбиновой кислоты и алкоголя, которые могут исказить результат анализа.

Кровь берут из вены. После этого материал помещается в центрифугу, которая быстро вращается. Это приводит к тому, что из плазмы крови выделяется сыворотка. Именно с помощью сыворотки определяют показатели ЛДГ.

Определение результатов анализов

При определении результатов учитываются пол, возраст и масса тела, кроме того, существуют разные методики проведения исследования. В среднем показатели составляют 105-333 МЕ/л. Существуют 5 компонентов лактатдегидрогеназы, по которым делается заключение. Нужно отметить, что уровень изоферментов может отличаться в разных частях тела.

Если уровень повышен, то причиной может быть не только онкология, но и многие другие факторы. Благодаря анализу можно выявить:

• состояние инфаркта;
• инсульт;
• анемичные состояния;
• пониженное давление в крови;
• гепатит или другое заболевание печени;
• травму мышц;
• дистрофическое состояние;
• заболевания поджелудочной железы.

Нужно ли готовиться к этому анализу? В первую очередь необходимо отказаться от приема пищи на протяжении 12 часов до назначенного срока анализа. За полчаса до сдачи крови следует избегать физических нагрузок и стрессов. От курения нужно отказаться за 30 минут.

Лактатдегидрогеназа — это внутриклеточный фермент, в состав которого входит цинк. Это вещество выступает в качестве катализатора для окисления молочной кислоты, в процессе этого происходит превращение ее в пируват. Он присутствует во всех клетках организма. Наибольшая концентрация фермента находится в сердце, почках, печени, эритроцитах, мышцах скелета.

Какие бывают ЛДГ? По молекулярной структуре разделяются пять групп ферментов. От того, какой тип преобладает, будет зависеть вариант окисления глюкозы. Это может быть анаэробный или аэробный вариант. Для тканей миокарда и мозга показатель ЛДГ — 1. У эритроцитов, тромбоцитов, почечной ткани показатели ЛДГ -1 и -2. ЛДГ-3 больше всего в легочной ткани, в тканях селезенки, щитовидной и поджелудочной желез, в коре надпочечников, лимфоцитах. ЛДГ-5 находится в плацентарной ткани и мужских половых клетках.

Активность изоферментов в тканях скелетных мышц определяется в порядке убывания: от 5 до 3. Нормой в печени считается ЛДГ — 5, наименьшая ЛДГ — 4. Принято считать нормой, если в кровяной сыворотке содержится меньше ЛДГ — 4.

Считается общий показатель ЛДГ. Формула выглядит так: ЛДГ-2 > ЛДГ-1 > ЛДГ-3 > ЛДГ-4 > ЛДГ-5.

Если в организме развивается заболевание, которое приводит к повреждению тканей, и происходит разрушение клеток, то уровень активности начинает повышаться. Это важный показатель разрушения тканей. Разумеется, показатель повышенного фермента не может указывать прямо на заболевание. В таком случае проводят комплексное обследование.

Еще совсем недавно комплексное обследование применялось при диагностировании инфаркта миокарда. Сегодня выявляется уровень тропонина, который является специфическим маркером, что позволяет определять развитие инфаркта. Проведение дифференциального исследования при миопатии позволяет выявить причины заболевания.

При злокачественном процессе в организме также фиксируется уровень ЛДГ в крови. Кроме того, подобное исследование проводится для контроля за состоянием больного раком.

Зачем нужно подобное исследование?

Анализ ЛДГ позволяет провести обследование больного, у которого имеется заболевание, сопровождающееся повреждением тканей.

Можно провести дифференциальную диагностику:

1. При болевом синдроме в области грудной клетки, например, при инфаркте сердца, стенокардии, инфаркте легкого.
2. При необходимости определить заболевание, на фоне которого происходит разрушение красных телец крови.
3. Для контроля за состоянием онкобольного во время курса лечения.
4. При выявлении патологий печени и почек.
5. Для определения поражения тканей мышц при травмах.

Таким образом, с помощью анализа ЛДГ можно выявить заболевание на ранней стадии и вовремя начать лечение. Благодаря своевременной диагностике можно избежать серьезных осложнений. Кроме того, диагностические мероприятия подобного плана позволяют наблюдать за течением многих заболеваний, которые протекают в хронической форме.

Чаще всего причины повышения ЛДГ бывают вполне объективными. Это могут быть заболевания крови, анемия, онкология, гепатиты разного происхождения, травматические повреждения костей, а также некоторые грибковые болезни.